Перейти к основному содержанию
Библиотечно-издательский комплекс СФУ
Toggle navigation
Ресурсы
Библиотечный поиск
Каталог изданий университета
Университетские информационные ресурсы
Российские информационные ресурсы
Мировые информационные ресурсы
Периодические издания
Тематические путеводители
Книгообеспеченность учебного процесса
Приобретение литературы
Читателю
Регистрация читателей
Получение и возврат литературы
Межбиблиотечный абонемент
Тематические путеводители
Обучение работе с ресурсами
Доступная среда библиотеки
Детская развивающая площадка
Подарить книгу библиотеке
Автору
Правила издания рукописей
План выпуска изданий
Размещение публикаций в библиотеке, репозитории, РИНЦ
Проверка
журнала
Служба поддержки публикационной
активности
Учёт публикаций в АИС
«Прометей»
Услуги
Справочник услуг и сервисов БИК
Новая заявка на услугу
Бронирование помещений
Контакты
Адреса и режим работы
Контакты
Вопрос-Ответ
Отправить отзыв
Ещё
О Научной библиотеке
Об Издательстве
Дилерство «САБ ИРБИС»
Красноярский ИРБИС-клуб
Литературный клуб «Высокий берег»
Подкаст «Пища для ума»
Вакансии
Часто задаваемые вопросы
Мобильное приложение
Карта сайта и поиск по сайту
Онлайн-медиа Научной библиотеки
Личный кабинет
Главная
Ресурсы
Библиотечный поиск
Amino acid
alterations in the
benA (β‐tubulin) gene
of Aspergillus
nidulans that confer
benomyl resistance
Miyeon Jung
Isaac B. Wilder
Berl R. Oakley
1992 год
Amino acid alterations in the
benA
(β‐tubulin) gene of
Aspergillus nidulans
that confer benomyl resistance
статья из журнала
Страница публикации
Публикация в OpenAlex
Аннотация:
Abstract We report the cloning and sequencing of 18 mutant alleles of the benA , β‐tubulin gene of Aspergillus nidulans that confer resistance to the benzimidazole antifungal, antimicrotubule compounds benomyl, carbendazim, nocodazole, and thia‐bendazole. In 12 cases, amino acid 6 was changed from histidine to tyrosine or leucine. In four cases, amino acid 198 was changed from glutamic acid to aspartic acid, glutamine, or lysine. In two cases, amino acid 200 was altered from phenylalanine to tyrosine. These data, along with previous data indicating that amino acid 165 is involved in the binding of the R2 group of these compounds [Jung and Oakley, 1990: Cell Motil. Cytoskeleton 17:87‐94], suggest that regions of β‐tubulin containing amino acids 6, 165, and 198‐200 interact to form the binding site of benzimidazole antimicrotubule agents. These results also suggest that the presence of phenylalanine at amino acid 200 contributes to the great sensitivity of many fungi to benzimidazole antimicrotubule agents. © 1992 Wiley‐Liss, Inc.
Год издания:
1992
Авторы:
Miyeon Jung
,
Isaac B. Wilder
,
Berl R. Oakley
Издательство:
Wiley
Источник:
Cell Motility and the Cytoskeleton
Ключевые слова:
Antifungal resistance and susceptibility, Microbial Natural Products and Biosynthesis, Fungal and yeast genetics research
Другие ссылки:
Cell Motility and the Cytoskeleton
(HTML)
PubMed
(HTML)
Показать дополнительные сведения
DOI:
https://doi.org/10.1002/cm.970220304
Открытый доступ:
closed
Том:
22
Выпуск:
3
Страницы:
170–174