Перейти к основному содержанию
Библиотечно-издательский комплекс СФУ
Toggle navigation
Ресурсы
Библиотечный поиск
Каталог изданий университета
Университетские информационные ресурсы
Российские информационные ресурсы
Мировые информационные ресурсы
Периодические издания
Тематические путеводители
Книгообеспеченность учебного процесса
Приобретение литературы
Читателю
Регистрация читателей
Получение и возврат литературы
Межбиблиотечный абонемент
Тематические путеводители
Обучение работе с ресурсами
Доступная среда библиотеки
Детская развивающая площадка
Подарить книгу библиотеке
Автору
Правила издания рукописей
План выпуска изданий
Размещение публикаций в библиотеке, репозитории, РИНЦ
Проверка
журнала
Служба поддержки публикационной
активности
Учёт публикаций в АИС
«Прометей»
Услуги
Справочник услуг и сервисов БИК
Новая заявка на услугу
Бронирование помещений
Контакты
Адреса и режим работы
Контакты
Вопрос-Ответ
Отправить отзыв
Ещё
О Научной библиотеке
Об Издательстве
Дилерство «САБ ИРБИС»
Красноярский ИРБИС-клуб
Литературный клуб «Высокий берег»
Подкаст «Пища для ума»
Вакансии
Часто задаваемые вопросы
Мобильное приложение
Карта сайта и поиск по сайту
Онлайн-медиа Научной библиотеки
Личный кабинет
Главная
Ресурсы
Библиотечный поиск
The multi-PDZ domain
protein MUPP1 is a
cytoplasmic ligand
for the
membrane-spanning
proteoglycan NG2
Diana S. Barritt
Michael T. Pearn
Andreas H. Zisch
2000 год
The multi-PDZ domain protein MUPP1 is a cytoplasmic ligand for the membrane-spanning proteoglycan NG2
статья из журнала
Полный текст
Страница публикации
Публикация в OpenAlex
Аннотация:
A yeast two-hybrid screen was employed to identify ligands for the cytoplasmic domain of the NG2 chondroitin sulfate proteoglycan. Two overlapping cDNA clones selected in the screen are identical in sequence to a DNA segment coding for the most amino-terminal of the 13 PDZ domains found in the multi-PDZ-protein MUPP1. Antibodies made against recombinant polypeptides representing these two clones (NIP-2 and NIP-7) are reactive with the same 250-kDa molecule recognized by anti-MUPP1 antibodies, confirming the presence of the NIP-2 and NIP-7 sequences in the MUPP1 protein. NIP-2 and NIP-7 GST fusion proteins effectively recognize NG2 in pull-down assays, demonstrating the ability of these polypeptide segments to interact with the intact proteoglycan. The fusion proteins fail to bind NG2 missing the C-terminal half of the cytoplasmic domain, emphasizing the role of the NG2 C-terminus in the interaction with MUPP1. The existence of an NG2/MUPP1 interaction in situ is demonstrated by the ability of NG2 antibodies to co-immunoprecipitate both NG2 and MUPP1 from detergent extracts of cells expressing the two molecules. MUPP1 may serve as a multivalent scaffold that provides a means of linking NG2 with key structural and/or signaling components in the cytoplasm. J. Cell. Biochem. 79:213–224, 2000. © 2000 Wiley-Liss, Inc.
Год издания:
2000
Авторы:
Diana S. Barritt
,
Michael T. Pearn
,
Andreas H. Zisch
,
Siu Sylvia Lee
,
Ronald T. Javier
,
Elena B. Pasquale
,
William B. Stallcup
Издательство:
Wiley
Источник:
Journal of Cellular Biochemistry
Ключевые слова:
Wnt/β-catenin signaling in development and cancer, Hippo pathway signaling and YAP/TAZ, Skin and Cellular Biology Research
Другие ссылки:
Journal of Cellular Biochemistry
(HTML)
Europe PMC (PubMed Central)
(PDF)
Europe PMC (PubMed Central)
(HTML)
PubMed Central
(HTML)
PubMed
(HTML)
Показать дополнительные сведения
DOI:
https://doi.org/10.1002/1097-4644(20001101)79:2<213::aid-jcb50>3.0.co;2-g
Открытый доступ:
green
Том:
79
Выпуск:
2
Страницы:
213–224