Перейти к основному содержанию
Библиотечно-издательский комплекс СФУ
Toggle navigation
Ресурсы
Библиотечный поиск
Каталог изданий университета
Университетские информационные ресурсы
Российские информационные ресурсы
Мировые информационные ресурсы
Периодические издания
Тематические путеводители
Книгообеспеченность учебного процесса
Приобретение литературы
Читателю
Регистрация читателей
Получение и возврат литературы
Межбиблиотечный абонемент
Тематические путеводители
Обучение работе с ресурсами
Доступная среда библиотеки
Детская развивающая площадка
Подарить книгу библиотеке
Автору
Правила издания рукописей
План выпуска изданий
Размещение публикаций в библиотеке, репозитории, РИНЦ
Проверка
журнала
Служба поддержки публикационной
активности
Учёт публикаций в АИС
«Прометей»
Услуги
Справочник услуг и сервисов БИК
Новая заявка на услугу
Бронирование помещений
Контакты
Адреса и режим работы
Контакты
Вопрос-Ответ
Отправить отзыв
Ещё
О Научной библиотеке
Об Издательстве
Дилерство «САБ ИРБИС»
Красноярский ИРБИС-клуб
Литературный клуб «Высокий берег»
Подкаст «Пища для ума»
Вакансии
Часто задаваемые вопросы
Мобильное приложение
Карта сайта и поиск по сайту
Онлайн-медиа Научной библиотеки
Личный кабинет
Главная
Ресурсы
Библиотечный поиск
Surface chemistry
modulates fibronectin
conformation and
directs integrin
binding and
specificity to
control cell adhesion
Benjamin G. Keselowsky
David M. Collard
Andrés J. Garcı́a
2003 год
Surface chemistry modulates fibronectin conformation and directs integrin binding and specificity to control cell adhesion
статья из журнала
Страница публикации
Публикация в OpenAlex
Аннотация:
Abstract Integrin‐mediated cell adhesion to proteins adsorbed onto synthetic surfaces anchors cells and triggers signals that direct cell function. In the case of fibronectin (Fn), adsorption onto substrates of varying properties alters its conformation/structure and its ability to support cell adhesion. In the present study, self‐assembled monolayers (SAMs) of alkanethiols on gold were used as model surfaces to investigate the effects of surface chemistry on Fn adsorption, integrin binding, and cell adhesion. SAMs presenting terminal CH 3 , OH, COOH, and NH 2 functionalities modulated adsorbed Fn conformation as determined through differences in the binding affinities of monoclonal antibodies raised against the central cell‐binding domain (OH > COOH = NH 2 > CH 3 ). Binding of α 5 β 1 integrin to adsorbed Fn was controlled by SAM surface chemistry in a manner consistent with antibody binding (OH > COOH = NH 2 > CH 3 ), whereas α V integrin binding followed the trend: COOH >> OH = NH 2 = CH 3 , demonstrating α 5 β 1 integrin specificity for Fn adsorbed onto the NH 2 and OH SAMs. Cell adhesion strength to Fn‐coated SAMs correlated with α 5 β 1 integrin binding (OH > COOH = NH 2 > CH 3 ), and experiments with function‐perturbing antibodies demonstrated that this receptor provides the dominant adhesion mechanism in this cell model. This work establishes an experimental framework to analyze adhesive mechanisms controlling cell‐surface interactions and provides a general strategy of surface‐directed control of adsorbed protein activity to manipulate cell function in biomaterial and biotechnological applications. © 2003 Wiley Periodicals, Inc. J Biomed Mater Res 66A: 247–259, 2003
Год издания:
2003
Авторы:
Benjamin G. Keselowsky
,
David M. Collard
,
Andrés J. Garcı́a
Издательство:
Wiley
Источник:
Journal of Biomedical Materials Research Part A
Ключевые слова:
Polymer Surface Interaction Studies, Cell Adhesion Molecules Research, Molecular Junctions and Nanostructures
Другие ссылки:
Journal of Biomedical Materials Research Part A
(HTML)
PubMed
(HTML)
Показать дополнительные сведения
DOI:
https://doi.org/10.1002/jbm.a.10537
Открытый доступ:
closed
Том:
66A
Выпуск:
2
Страницы:
247–259