Библиографическое описание:РАЗРАБОТКА ИММОБИЛИЗОВАННОГО РЕАГЕНТА НА ОСНОВЕ ТРИПСИНА ДЛЯ ИНГИБИТОРНОГО АНАЛИЗА : доклад, тезисы доклада / П. Ю. Сасова. - [Б. м. : б. и.], 2024. - Текст : непосредственный // Экология, окружающая среда и здоровье человека: XXI век : Материалы региональной научной конференции школьников, студентов и молодых ученых / Экология, окружающая среда и здоровье человека: XXI век (2023 ; 31.10 - 31.10 ; Красноярск). - Красноярск, 2024. - С. 147-150.
Аннотация:Трипсин является ферментом поджелудочной железы, осуществляющим гидролиз пептидов. Ранее было показано, что трипсин обладает чувствительностью к ряду ингибиторов, например, к специфическим ингибиторам протеаз из соевых бобов типа Кунитца (KSTI) и Боумена-Бирка (BBI). Кроме того, было доказано, что такой пищевой консервант как сорбат калия также способен ингибировать активность трипсина. Таким образом, использование трипсина представляется перспективным для применения в ингибиторном анализе для определения присутствия в воде или пище ингибиторов трипсина и/или некоторых токсических веществ. Для увеличения сроков хранения трипсина в качестве реагента для ингибиторного анализа и упрощения процедуры его использования, в данной работе предлагается его иммобилизация путем включения в крахмальный гель.
Trypsin is an enzyme of the pancreas that performs the hydrolysis of peptides. Trypsin has previously been shown to be sensitive to a number of inhibitors, for example, to specific protease inhibitors from soybeans such as Kunitz (KSTI) and Bowman-Birk (BBI). In addition, it has been proven that such a food preservative as potassium sorbate is also able to inhibit the activity of trypsin. Thus, the use of trypsin seems promising for use in inhibitory analysis to determine the presence of trypsin inhibitors and/or some toxic substances in water or food. In order to increase the shelf life of trypsin as a reagent for inhibitory analysis and simplify the procedure for its use, this paper proposes its immobilization by inclusion in a starch gel.
