Библиографическое описание:Роль электростатических взаимодействий в формировании комплекса между бактериальной люциферазой и NADPH:FMN-оксидоредуктазой : научное издание / А. А. Деева, Е. В. Немцева, В. А. Кратасюк. - Текст : непосредственный // Журнал Сибирского федерального университета. Серия: Биология. - 2018. - Т. 11, № 1. - С. 16-29. - ISSN 1997-1389, DOI 10.17516/1997-1389-0033. Перевод заглавия: The Role of Electrostatic Interactions in Complex Formation between Bacterial Luciferase and NADPH:FMN-oxidoreductase
Аннотация:Методом молекулярного докинга исследован возможный механизм формирования белкового комплекса между бактериальной люциферазой и NADPH:FMN-оксидоредуктазой из Vibrio harveyi за счет электростатических взаимодействий. Комплекс между исследуемыми ферментами необходим для передачи люциферазе субстрата - молекулы FMNH 2 , которая подвержена быстрому автоокислению с образованием активных форм кислорода при контакте с внутриклеточным растворителем. В настоящей работе с помощью метода Монте-Карло было получено многообразие возможных положений NADPH:FMN-оксидоредуктазы относительно люциферазы с учетом потенциала электростатического поля, создаваемого люциферазой. Показано, что среди структур с наименьшей энергией взаимодействия имеется комплекс, в котором ориентация активных центров обоих ферментов способствует прямой передаче флавина. Высказано предположение о роли водородной связи между Arg291 и Gln197 люциферазы и оксидоредуктазы соответственно в стабилизации комплекса между белками.
A possible mechanism of complex formation between bacterial luciferase and NADPH:FMN-oxidoreductase from Vibrio harveyi sustained by electrostatic forces is studied. The complex between the enzymes is important for a direct FMNH 2 transfer without a contact with solvent, which could cause a rapid autooxidation and the formation of reactive oxygen species. In the current work the diversity of possible relative positions of NADPH:FMN-oxidoreductase and luciferase was obtained with Monte-Carlo sampling governed by oxidoreductase internal charged groups and electrostatic field caused by luciferase. Among the structures with the minimal energies, the one was found that has a proper active sites orientation for a direct FMNH 2 transfer. Possible role of hydrogen bonding between Arg291 and Gln197 of luciferase and oxidoreductase, respectively, in stabilization of this complex is proposed.
Издательство:Федеральное государственное автономное образовательное учреждение высшего образования Сибирский федеральный университет, Красноярск
Источник:Журнал Сибирского федерального университета. Серия: Биология
Выпуск:Т. 11, № 1
Номера страниц:16-29
Держатель оригинала документа:Институт биофизики СО РАН Федеральный исследовательский центр «Красноярский научный центр СО РАН», Сибирский федеральный университет
Количество экземпляров:
Твёрдая копия издания отсутствует в фонде библиотеки
